ליזין: הגדרה, סינתזה, קליטה, הובלה והפצה

ליזין (Lys) הוא אחד מ- 21 L-חומצות אמינו שמשולבים באופן קבוע ב חלבונים. מהסיבה הזו, ליזין נקרא proteinogenic והוא חיוני לביוסינתזה של חלבונים ושמירה על שרירים ו רקמת חיבור. גירעון של ליזין יכול לפגוע בביוסינתזה של חלבון (היווצרות חדש חלבונים). על פי המבנה הכימי וההרכב שלו, הליזין שייך לבסיסי חומצות אמינו, הכוללים גם היסטידין ו ארגינין. מאז שלושתם חומצות אמינו מורכב משש פַּחמָן אטומים וקבוצה בסיסית, הם נקראים הקסון בסיסים. בליזין, קבוצת האמינו החופשית (NH2) בשרשרת הצדדית מגיבה כבסיס, במיוחד אם ה- pH נמוך מדי או חומצי. אם זה המקרה, קבוצת ה- NH2 החופשית של ליזין תופסת פרוטונים (H +) מהסביבה והופכת ל- NH3 +. באמצעות קשר הפרוטון, הליזין מעלה את ה- pH של הסביבה ובמקביל רוכש מטען חיובי. בדרך זו, אמינו בסיסי חומצות לשמור על ה- pH במרחב החוץ-תאי של האורגניזם. ליזין אינו מיוצר על ידי גוף האדם עצמו ולכן הוא חיוני (הכרחי לכל החיים). בנוסף לליזין, שמונה אמינו נוספים חומצות נחשבים חיוניים, שכולם חייבים לספק מזון ולא ניתן להחליפם בחומצות אמינו אחרות. בעוד שבעה מתוך חומצות אמינו חיוניות יכול להיווצר בחילוף החומרים המתווך מחומצות האלפא-קטו המקבילות שלהם על ידי תגובת טרנסמינציה, זה לא המקרה עם ליזין ותראונין. אלה עוברים שינוי בלתי הפיך וכתוצאה מכך מכונים חומצות אמינו חיוניות ראוי.

עיכול וספיגת מעיים

הידרוליזה חלקית של חלבונים תזונתיים מתחילה ב בטן. חומרים חשובים לעיכול חלבונים מופרשים מתאים שונים בקיבה רירית. התאים העיקריים מייצרים פפסינוגן, מבשרו של האנזים הניתוק לחלבון פפסין. התאים הקודקודיים מייצרים חומצת קיבה (HCl), אשר מקדם את ההמרה של פפסינוגן ל- פפסין. בנוסף, HCl מוריד את ה- pH בקיבה, אשר עולה פפסין פעילות. פפסין מפרק חלבון עשיר בליזין למוצרי מחשוף בעלי משקל נמוך מולקולרי, כגון פולי- ואוליגופפטידים. מקורות טבעיים טובים של ליזין כוללים מי גבינה, ביצה, בשר, סויה, נבט חיטה, עדשים וחלבון אמרנה, כמו גם קזאין. בנוסף בישול מַיִם בתפוחי אדמה יש כמויות גבוהות של ליזין מכיוון שחומצת האמינו מומסת מחלבון תפוחי האדמה על ידי פעולת החום. הפולי-ו אוליג-פפטידים המסיסים נכנסים לאחר מכן ל מעי דק, אתר הפרוטאוליזה הראשי (עיכול חלבונים). פרוטאזות (ביקוע חלבונים אנזימים) נוצרים בתאי האצינריה של הלבלב (לבלב). הפרוטאזות מסונתזות בתחילה ומופרשות כזימוגנים - מבשרי פעילות לא פעילים. זה לא עד מעי דק שהזימוגנים מופעלים על ידי אנטרופפטידיזות, סידן ואנזים העיכול טריפסין. Enteropeptidases הם אנזימים מיוצר על ידי אנטרוציטים (תאי המעי רירית) ומופרש כאשר מגיע חלבון המזון. ביחד עם סידן, הם עוֹפֶרֶת להמרה של טריפסינוגן ל טריפסין ב לומן המעי, אשר בתורו אחראי על הפעלת זמוגנים אחרים שמקורם בהפרשת הלבלב. הפרוטאזות החשובות ביותר כוללות אנדופפטידיזות ואקסופפטידיזות. אנדופפטידיזות, כגון טריפסין, כימוטריפסין, אלסטאז, קולגן, ו enteropeptidase, לחתוך חלבונים ופוליפפטידים בפנים מולקולות, הגדלת יכולת ההתקפה הסופית של חלבונים. אקסופפטידיזות, כגון קרבוקסיפפטידאז A ו- B, ואמינו ודיפפטידזים, תוקפים את קשרי הפפטיד של קצה השרשרת ויכולים לנתק אמינו מסוימים חומצות מהקרבוקסי או מקצה האמינו של החלבון מולקולות. הם מכונים בהתאם לקרבי-או אמינו-פפטידיזות. אנדופפטידיזות ואקסופפטידיזות משלימות זו את זו במחשוף של חלבונים ופוליפפטידים בשל ספציפיות המצע השונה שלהם. טריפסין האנדופפטידאז משחרר באופן ספציפי את חומצות האמינו הבסיסיות ליזין, ארגינין, היסטידין, אורניטין ו ציסטין בקצה הטרמינל C של שרשרת הפפטיד. ליזין נמצא לאחר מכן בקצה החלבון ובכך נגיש למחשוף על ידי קרבוקסיפפטידאז ב. אקסופפטידאז זה מפלח אך ורק חומצות אמינו בסיסיות מאוליגופפטידים. בסוף עיכול החלבון, הליזין קיים כחומצת אמינו חופשית או קשור לחומצות אמינו אחרות, בצורה של די וטריפפטידים. בצורה חופשית ובלתי מאוגדת, הליזין נלקח בעיקר באופן פעיל ואלקטרוגני. נתרן העברה משותפת לאנטרוציטים (רירית תאים) של ה מעי דק. הכוח המניע של תהליך זה הוא מכוון לערך התא נתרן שיפוע, אשר נשמר בעזרת נתרן /אשלגן ATPase. אם ליזין עדיין חלק מדי- או טריפפטידים, אלה מועברים לאנטרוציטים כנגד ריכוז שיפוע ב H + cotransport. תוך תאיים, הפפטידים מתפרקים על ידי אמינו ודיפפטידזים לחומצות אמינו חופשיות, כולל ליזין. ליזין עוזב את האנטרוציטים באמצעות מערכות תחבורה שונות לאורך ריכוז שיפוע ומועבר אל כבד דרך הפורטל דם. פְּנִימִי קליטה של ליזין כמעט שלם כמעט 100%. עם זאת, ישנם הבדלים במהירות של קליטה. חומצות אמינו חיוניות, כגון ליזין, איזולאוצין, ואלין, פנילאלנין, טריפטופן, ו מתיונין, נקלטים הרבה יותר מהר מ חומצות אמינו לא חיוניות. בהשוואה לחומצות אמינו ניטרליות, חומצות אמינו עם קבוצת צד בסיסית נספגות באנטרוציטים בקצב איטי בהרבה. פירוק חלבונים תזונתיים ואנדוגניים למוצרי מחשוף קטנים יותר אינו חשוב רק לספיגת פפטיד וחומצות אמינו לאנטרוציטים, אלא משמש גם לפתרון הטבע הזר של מולקולת החלבון ולמניעת תגובות חיסוניות.