המוגלובין

מִבְנֶה

המוגלובין הוא חלבון בגוף האדם שיש לו פונקציות חשובות להובלת חמצן ב דם. חלבונים בגוף האדם מורכבים תמיד מחומצות אמינו מרובות המקושרות זו לזו. חומצות האמינו נלקחות בחלקן על ידי הגוף עם מזון, בחלקן הגוף יכול גם להמיר מולקולות אחרות לחומצות אמינו באמצעות המרות אנזימטיות או לייצר אותן בעצמה לחלוטין.

141 חומצות אמינו בודדות מתקשרות זו לזו ויוצרות יחידת משנה של המוגלובין, גלובין. מולקולת המוגלובין מורכבת מארבעה גלובינים, כאשר שתי יחידות משנה זהות יוצרות כל אחת מולקולה. הגלובוסים מקופלים ויוצרים מעין כיס אליו נקשרת מולקולת heme, מה שמכונה "קומפלקס ברזל".

קומפלקס ברזל זה, שיש ארבעה במולקולת המוגלובין, קושר מולקולה אחת כל אחת מחמצן, O2 אחת. בשל הברזל במבנהו, ההמוגלובין מקבל צבע אדום, המעניק את השלם דם צבעו. אם יון הברזל קושר כעת מולקולת חמצן, צבע ההמוגלובין משתנה מאדום כהה לאדום בהיר יותר.

שינוי צבע זה מורגש גם כאשר משווים ורידים ועורקים דם. לדם העורקי, הנושא יותר קשורה לחמצן, יש צבע בהיר בהרבה. לארבע יחידות המשנה הגלובין יש השפעה מיוחדת בקשירת ארבע מולקולות החמצן.

עם כל מולקולת חמצן שקשורה, מתרחשים אינטראקציות בין ארבע יחידות-המשנה ומקלים על קשירת מולקולת חמצן אחרת. המוגלובין עמוס בארבע מולקולות חמצן יציב במיוחד. המהדורה עובדת באותו אופן.

ברגע שמולקולת חמצן אחת עוזבת את ההמוגלובין, הקל על התהליך גם עבור שלוש האחרות. במצבי חיים שונים, לבני אדם יש צורות שונות של המוגלובין. כילד ברחם יש לו תחילה המוגלובין עוברי ומאוחר יותר.

יחידות המשנה הגלובין שונות במבנה הכימי שלהן וגורמות להמוגלובין האינפנטילי זיקה גבוהה משמעותית לחמצן בהמוגלובין של בני אדם בוגרים. זה מאפשר להעביר את החמצן מדם האם לדם של הילד בתוך שליה. לאדם הבוגר יכולים להיות שני סוגים שונים של המוגלובין, HbA1 או HbA2, אם כי HbA1 הוא השולט אצל 98% מכלל האנשים.

If סוכר בדם רמות נשארות גבוהות מדי לאורך זמן רב, המוגלובין יחד עם סוכר, HbA1c, עשוי להיות קיים. באבחון משתמשים בו בעיקר לניתוח לטווח הארוך סוכר בדם רמות. מתמוגלובין הוא צורה לא פונקציונלית.

זה כבר לא יכול לקשור חמצן. זה קיים בכמויות קטנות בכל אדם ונוצר בצורה חזקה במיוחד בעשן שאיפה או פגמים גנטיים. ככל שהשיעור גבוה יותר, כך חסר החמצן לאורגניזם האנושי גדול יותר.

תפקוד ההמוגלובין בגוף האדם חיוני. מולקולת הברזל שבמרכז ההם, הנישאת על ידי כל יחידת משנה גלובין, קושרת מולקולת חמצן. לאחר הדם הוורידי בגוף נשאב מימין לֵב לריאות, הוא מצטבר שם עם החמצן בשאיפה.

מכאן ואילך הוא נקרא עשיר בחמצן. מעבר לגבולות ה כבד ריאתי, החמצן מתפזר דרך דפנות כלי הדם, לתוך כדוריות הדם האדומות, אריתרוציטים, ונקשר כימית ליון הברזל. הדם מקבל את צבע העורקים האדום הבהיר האופייני עקב הכריכה ואז נשאב דרך הגוף משמאל לֵב דרך זרם הדם הגדול.

ברקמה שאמורה לספק לדם חמצן, הדם זורם לאט במיוחד דרך הנימים, כך שהרקמה חסרת החמצן תוכל לחלץ את מולקולת O2 מהדם העשיר בחמצן וההמוגלובין מומר חזרה לצורתו המקורית. ההשפעה של "שיתוף פעולה" גורמת לארבע יחידות הגלובין להקל באופן הדדי על העמסה ופריקה של מולקולות חמצן. אם מולקולת חמצן אחת כבר קשורה, קל מאוד לקשור את שלוש המולקולות האחרות.

כתוצאה מכך, תכולת החמצן נשארת יציבה לעת עתה, גם עם מגבלות קלות בהעשרת החמצן. אפילו הגבלות בגיל מבוגר, נשארים בגבהים ובקלים ריאות לתפקוד לקוי אין תחילה השפעה חזקה על רוויון החמצן של הדם. גם אם הלחץ החלקי של החמצן באוויר שאנו נושמים כבר ירד למחצית מערכו המקורי, רוויון החמצן מהדם הוא עדיין מעל 80%. חשוב מאוד גם שההמוגלובין יהיה בעל המאפיין של קשירת חמצן לדרגות שונות בהתאם ל- pH, לחץ חלקי CO2, טמפרטורה ו- 2,3-BPG (2,3-ביספוספוגילצרט).

זה מאפשר לכבול ככל האפשר בריאות וכמה שיותר להשתחרר בשאר רקמות הגוף בעת הצורך. 2,3-BPG, אשר מיוצר יותר ויותר במהלך אימון לגובה, למשל, גם מאפשר לגוף להפחית את חוזק הכריכה של החמצן, כך שהוא יכול להשתחרר ביתר קלות. בנוסף, למוגלובין יש גם תפקיד של הובלת CO2 במידה מסוימת ושחרורו לריאות.

בתהליך זה, הפחמן הדו-חמצני קשור גם להמוגלובין, אך לא לאתר הקישור של ה- O2. עבור מחלות רבות ערך המוגלובין משמעותי. במיוחד מחלות המחסור, הנקראות אנמיות, הן בעיה נפוצה.